Una arquea asociada a respiraderos hidrotermales puede fijar nitrógeno molecular y convertirlo en amoníaco mientras crece a cerca de 92 °C. Un equipo de Nevena Maslać y Tristan Wagner aisló de Methanocaldococcus infernus la nitrogenasa responsable de la reacción y halló una proteína con una temperatura de fusión estimada de 92.3 °C; una fracción incluso sobrevivió a 98 °C, según el Instituto Max Planck. El estudio, publicado el 8 de septiembre de 2026 en Nature Communications, también capturó un estado poco observado en su centro activo. El resultado no es un fertilizante listo para fabricarse, sino una explicación molecular de cómo la vida rompe uno de los enlaces químicos más difíciles en condiciones extremas.
La arquea fija nitrógeno cerca del punto de ebullición
El nitrógeno gaseoso forma alrededor del 78 % de la atmósfera, pero las plantas y los animales no pueden utilizarlo directamente. La dificultad está en el triple enlace que mantiene unidos sus dos átomos. La nitrogenasa, una enzima presente en ciertos microorganismos, usa energía y electrones para romper ese enlace y producir amoníaco, una molécula que puede incorporarse a otras sustancias biológicas.
Methanocaldococcus infernus es una arquea metanógena de ambientes volcánicos marinos. El artículo de Nature Communications describe un crecimiento diazotrófico máximo a 91.7 °C y tolerancia hasta 93 °C, aunque las células perdieron viabilidad después de 24 horas bajo esa última condición.
La actividad de la enzima aislada requiere una lectura cuidadosa. Los investigadores no detectaron producción de amoníaco a temperatura ambiente. En un ensayo limitado a 50 °C por el sistema utilizado para regenerar ATP, la nitrogenasa produjo 280 ± 18.2 nanomoles de amoníaco por minuto y por miligramo de proteína. Los autores extrapolaron que la actividad podría llegar a 2,240 nanomoles a 80 °C si se cumple la ley de Arrhenius, pero esa cifra es un cálculo, no una medición directa a esa temperatura.
La nitrogenasa conserva pistas sobre su origen
La proteína no destaca únicamente por soportar calor. Los investigadores la purificaron directamente de las células y determinaron su estructura cristalina con resolución casi atómica, usando rayos X en un sincrotrón del Institut de Biologie Structurale, en Grenoble.
El análisis confirmó que contiene el cofactor de hierro y molibdeno característico de una de las principales familias de nitrogenasas. Aun así, su arquitectura combina rasgos de las tres formas conocidas: las que utilizan molibdeno, vanadio o únicamente hierro. Esa mezcla refuerza la hipótesis de que algunas nitrogenasas ancestrales se parecían más a las versiones de arqueas que a las bacterianas actuales.
El equipo también observó dos estados relevantes del sistema. El llamado estado de recambio, que puede corresponder a un paso intermedio de la reacción, apareció en una nitrogenasa con molibdeno, aunque antes solo se había capturado en las formas con vanadio y hierro. El cofactor que transfiere electrones hacia el centro activo también quedó atrapado en un estado poco habitual, a la espera de recibir otro electrón.
En conjunto, estas observaciones apuntan a un mecanismo compartido entre las distintas nitrogenasas. No significan que todas funcionen de forma idéntica, pero sí ofrecen una explicación más amplia de cómo sus centros metálicos contribuyen a debilitar el triple enlace del nitrógeno.
La ruta hacia fertilizantes biológicos todavía es hipotética
La fijación biológica del nitrógeno interesa a la industria porque el proceso Haber-Bosch necesita presiones cercanas a 200 bar y temperaturas de entre 400 y 500 °C, y genera entre 1 % y 2 % de las emisiones globales de dióxido de carbono, según el propio artículo. En la naturaleza, los microorganismos pueden realizar la reacción a presión y temperatura ambientales, aunque cada sistema biológico tiene sus propias exigencias.
Sistemas biológicos basados en organismos como M. infernus podrían explorarse para convertir gases en productos útiles usando hidrógeno producido con energías bajas en carbono. El equipo también plantea, como posibilidad futura, que algunos cultivos puedan obtener nitrógeno directamente del N₂ atmosférico. El estudio no modifica plantas, no produce fertilizante a escala industrial y no demuestra que la enzima pueda operar en un campo agrícola.
Hay una barrera práctica evidente: la purificación y la cristalización se realizaron en condiciones estrictamente libres de oxígeno para proteger sus cofactores metálicos. Esa sensibilidad, junto con la necesidad de energía celular y de un entorno térmico adecuado, deberá resolverse antes de evaluar cualquier aplicación fuera del laboratorio.
Por ahora, el resultado más concreto es una descripción estructural de una nitrogenasa hipertermófila, con modelos refinados a 1.21 y 1.37 angstroms. Esa información permite comparar el sistema de la arquea con otras nitrogenasas y estudiar con mayor precisión una reacción que conecta los ciclos del nitrógeno y del carbono.
